6月5日，著名病原微生物杂志《PLOS Pathogens》在其网站首页以“Featured Research”的形式在线发表了中国科学技术大学合肥微尺度物质科学国家实验室和生命科学学院周丛照教授和陈宇星教授研究组的最新研究成果“Structural Insights into SraP-Mediated Staphylococcus aureus Adhesion to Host Cells”。该研究报道了金黄色葡萄球菌粘附因子SraP配体结合区的晶体结构，并阐明了SraP蛋白介导金黄色葡萄球菌识别宿主细胞的分子机制，对于揭示金黄色葡萄球菌的致病机理以及疫苗开发具有重大意义。 

金黄色葡萄球菌是医院感染的主要病原菌之一，能引起多种致命疾病。到目前为止，金黄色葡萄球菌与宿主相互识别的分子机制尚不清楚。其表面大量存在的粘附因子SraP是一类富含丝氨酸重复序列的糖蛋白，通过配体结合区负责识别宿主细胞表面的受体分子。分辨率达2.05埃的晶体结构显示，SraP的配体结合区是由四个功能模块组成的一个伸展的长棒状结构。基于结构分析，并结合生物化学、微生物学和细胞生物学实验手段，发现其N端的L-Lectin模块特异性地结合N-乙酰神经氨酸，负责介导SraP识别上皮细胞的表面受体，进而帮助金黄色葡萄球菌侵染宿主细胞。C端的三个模块通过结合钙离子维持整体结构的相对刚性，从而将N端的L-Lectin模块伸展至细菌细胞壁外以发挥粘附功能。该研究揭示了金黄色葡萄球菌粘附宿主上皮细胞的一种新型分子机制，为理解金黄色葡萄球菌的致病机理提供了重要的理论依据。同时该研究将为开发针对金黄色葡萄球菌的新型疫苗或者抗生素提供新的线索和思路。 

论文的通讯作者为中国科大合肥微尺度物质科学国家实验室和生命科学学院的周丛照教授和陈宇星教授，第一作者为博士生杨益虎和特任副研究员江永亮。该研究工作得到了科技部和国家自然科学基金委的资助。 

SraP配体结合区的整体结构模式图

（生命学院）